Col·lagen, tipus X, alfa 1

edit
Col·lagen, tipus X, alfa 1
Imatge de PDB basada en 1gr3.
Estructures disponibles
PDB Cerca a Ortholog: PDBe, RCSB
Llista de codis d'identif. PDB

1gr3

Identificadors
Símbols COL10A1 ;
Identif. externs OMIM: 120110 MGI: 88445 HomoloGene: 55466 GeneCards: COL10A1 Gene
Ontologia genètica
Funció molecular • activitat de les molècules estructurals
• unió a l'ió de calci
Component cel·lular • col·lagen
• citoplasma
Procés biològic • desenvolupament esquelètic
• transport dels fosfats
Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies Humans Ratolins
Entrez 1300 12813
Ensembl ENSG00000123500 ENSMUSG00000039462
UniProt Q03692 Q05306
RefSeq (ARNm) NM_000493 NM_009925
RefSeq (proteïna) NP_000484 NP_034055
Localitz. (UCSC) Chr 6:
116.55 – 116.55 Mb		 Chr 10:
34.08 – 34.09 Mb
Cerca al PubMed [1] [2]

El col·lagen, tipus X, alfa 1 és una proteïna que en els humans està codificada pel gen COL10A1.[1][2]

Aquest gen codifica la cadena alfa del col·lagen de tipus X, una cadena curta del col·lagen expressada per condròcits hipertròfics durant l'ossificació endocondral. A diferència del col·lagen tipus VIII, és un homotrímer. Mutacions en aquest gen estan associades amb la condrodisplàsia metafisial tipus Schmid (SMCD) i la displàsia espondilometafisial japonesa (SMD).[2]

El DDR2 n'és un receptor del col·lagen.[3]

Referències

  1. ↑ Apte S, Mattei MG, Olsen BR «Cloning of human alpha 1(X) collagen DNA and localization of the COL10A1 gene to the q21-q22 region of human chromosome 6». FEBS Lett, 282, 2, Jul 1991, pàg. 393-6. PMID: 2037056.
  2. ↑ 2,0 2,1 «Entrez Gene: COL10A1 collagen, type X, alpha 1(Schmid metaphyseal chondrodysplasia)».
  3. ↑ Leitinger B, Kwan AP «The discoidin domain receptor DDR2 is a receptor for type X collagen». Matrix Biol., 25, 6, agost 2006, pàg. 355–64. DOI: 10.1016/j.matbio.2006.05.006. PMID: 16806867.

Bibliografia relacionada

  • Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ «Mutations in fibrillar collagens (types I, II, III, and XI), fibril-associated collagen (type IX), and network-forming collagen (type X) cause a spectrum of diseases of bone, cartilage, and blood vessels.». Hum. Mutat., 9, 4, 1997, pàg. 300–15. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<300::AID-HUMU2>3.0.CO;2-9. PMID: 9101290.
  • Kirsch T, Pfäffle M «Selective binding of anchorin CII (annexin V) to type II and X collagen and to chondrocalcin (C-propeptide of type II collagen). Implications for anchoring function between matrix vesicles and matrix proteins.». FEBS Lett., 310, 2, 1992, pàg. 143–7. PMID: 1397263.
  • Reichenberger E, Beier F, LuValle P, et al. «Genomic organization and full-length cDNA sequence of human collagen X.». FEBS Lett., 311, 3, 1992, pàg. 305–10. PMID: 1397333.
  • Apte SS, Seldin MF, Hayashi M, Olsen BR «Cloning of the human and mouse type X collagen genes and mapping of the mouse type X collagen gene to chromosome 10.». Eur. J. Biochem., 206, 1, 1992, pàg. 217–24. PMID: 1587271.
  • Reichenberger E, Aigner T, von der Mark K, et al. «In situ hybridization studies on the expression of type X collagen in fetal human cartilage.». Dev. Biol., 148, 2, 1992, pàg. 562–72. PMID: 1743401.
  • Thomas JT, Cresswell CJ, Rash B, et al. «The human collagen X gene. Complete primary translated sequence and chromosomal localization.». Biochem. J., 280 (Pt 3), 1992, pàg. 617–23. PMID: 1764025.
  • Bonaventure J, Chaminade F, Maroteaux P «Mutations in three subdomains of the carboxy-terminal region of collagen type X account for most of the Schmid metaphyseal dysplasias.». Hum. Genet., 96, 1, 1995, pàg. 58–64. PMID: 7607655.
  • McIntosh I, Abbott MH, Francomano CA «Concentration of mutations causing Schmid metaphyseal chondrodysplasia in the C-terminal noncollagenous domain of type X collagen.». Hum. Mutat., 5, 2, 1995, pàg. 121–5. DOI: 10.1002/humu.1380050204. PMID: 7749409.
  • Chan D, Cole WG, Rogers JG, Bateman JF «Type X collagen multimer assembly in vitro is prevented by a Gly618 to Val mutation in the alpha 1(X) NC1 domain resulting in Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». J. Biol. Chem., 270, 9, 1995, pàg. 4558–62. PMID: 7876225.
  • McIntosh I, Abbott MH, Warman ML, et al. «Additional mutations of type X collagen confirm COL10A1 as the Schmid metaphyseal chondrodysplasia locus.». Hum. Mol. Genet., 3, 2, 1994, pàg. 303–7. PMID: 8004099.
  • Dharmavaram RM, Elberson MA, Peng M, et al. «Identification of a mutation in type X collagen in a family with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mol. Genet., 3, 3, 1994, pàg. 507–9. PMID: 8012364.
  • Warman ML, Abbott M, Apte SS, et al. «A type X collagen mutation causes Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Nat. Genet., 5, 1, 1993, pàg. 79–82. DOI: 10.1038/ng0993-79. PMID: 8220429.
  • Wallis GA, Rash B, Sweetman WA, et al. «Amino acid substitutions of conserved residues in the carboxyl-terminal domain of the alpha 1(X) chain of type X collagen occur in two unrelated families with metaphyseal chondrodysplasia type Schmid.». Am. J. Hum. Genet., 54, 2, 1994, pàg. 169–78. PMID: 8304336.
  • Pokharel RK, Alimsardjono H, Uno K, et al. «A novel mutation substituting tryptophan with arginine in the carboxyl-terminal, non-collagenous domain of collagen X in a case of Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Biophys. Res. Commun., 217, 3, 1996, pàg. 1157–62. DOI: 10.1006/bbrc.1995.2890. PMID: 8554571.
  • Wallis GA, Rash B, Sykes B, et al. «Mutations within the gene encoding the alpha 1 (X) chain of type X collagen (COL10A1) cause metaphyseal chondrodysplasia type Schmid but not several other forms of metaphyseal chondrodysplasia.». J. Med. Genet., 33, 6, 1996, pàg. 450–7. PMID: 8782043.
  • Stratakis CA, Orban Z, Burns AL, et al. «Dideoxyfingerprinting (ddF) analysis of the type X collagen gene (COL10A1) and identification of a novel mutation (S671P) in a kindred with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Mol. Med., 59, 2, 1997, pàg. 112–7. PMID: 8986632.
  • Beier F, Eerola I, Vuorio E, et al. «Variability in the upstream promoter and intron sequences of the human, mouse and chick type X collagen genes.». Matrix Biol., 15, 6, 1997, pàg. 415–22. PMID: 9049979.
  • Ikegawa S, Nakamura K, Nagano A, et al. «Mutations in the N-terminal globular domain of the type X collagen gene (COL10A1) in patients with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mutat., 9, 2, 1997, pàg. 131–5. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:2<131::AID-HUMU5>3.0.CO;2-C. PMID: 9067753.

Enllaços externs

  • COL10A1 Gene (Protein Coding) a GeneCards
  • Vegeu aquesta plantilla
Galeria PDB
  • 1gr3: Estructura del trimer del col·lagen humà X NC1
    1gr3: Estructura del trimer del col·lagen humà X NC1
  • Vegeu aquesta plantilla
Proteïnes fibroses o escleroproteïnes
Matriu
extracel·lular
1-12
tipus I (COL1A1, COL1A2) · tipus II (COL2A1) · tipus III · tipus IV (COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5, COL4A6) · tipus V (COL5A1, COL5A2, COL5A3) · tipus VI (COL6A1, COL6A2, COL6A3) · tipus VII (COL7A1) · tipus VIII (COL8A1, COL8A2) · tipus IX (COL9A1, COL9A2, COL9A3) · tipus X (COL10A1) · tipus XI (COL11A1, COL11A2) · tipus XII (COL12A1)
13-29
COL13A1 · COL14A1 · COL15A1 · COL16A1 · COL17A1 · tipus XVIII (COL18A1, Endostatina) · COL19A1 · COL20A1 · COL21A1 · COL22A1 · COL23A1 · COL24A1 · COL25A1 · COL26A1 · COL27A1 · COL28A1 · COL29A1
Prolil hydroxilasa/Lisil hydroxilasa · Proteïna associada al cartíleg/Leprecan · ADAMTS2 · Peptidasa del procol·lagen · Lisil oxidasa
Tenascina C · Tenascina X
alfa (LAMA1, LAMA2, LAMA3, LAMA4, LAMA5) · beta (LAMB1, LAMB2, LAMB3, LAMB4) · gamma (LAMC1, LAMC2, LAMC3)
Altres
ALCAM · Elastina (Tropoelastina) · Vitronectina
Queratina
/Citoqueratina
Queratines epitelials
(alfa-queratines toves)
tipus I/cromosoma 17 (10, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 19, 20) · cromosoma 12 (18) · cap (21)
tipus II/cromosoma 12 (1, 2A, 3, 4, 5, 6A, 6B, 7, 8, 9)
Queratines capil·lars
(alfa-queratines dures)
tipus I/cromosoma 17 (31, 32, 33A, 33B, 34, 35, 36, 37, 38)
tipus II/cromosoma 12 (81, 82, 83, 84, 85, 86)
Alfa no agrupades
Cromosoma 17 (23, 24, 25, 26, 27, 28, 39, 40)
Cromosoma 12 (71, 72, 73, 74, 75, 76, 77, 78, 79, 80)
No alfa
Beta-queratina
Altres