FtsA

FtsA
FtsA
nach PDB 1e4g

Vorhandene Strukturdaten: 1e4g, 1e4f

Masse/Länge Primärstruktur 45.330 Dalton / 420 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs
  • UniProt: P0ABH0
Enzymklassifikation
EC, Kategorie , ATPase
Substrat Adenosintriphosphat
Produkte Adenosindiphosphat und Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

FtsA (von englisch filamentous temperature sensitive A ‚filamentös temperaturempfindlich A‘) ist ein Protein des Zytoskeletts von Bakterien, mit Ausnahme von Actinobakterien und Cyanobakterien.

Eigenschaften

Lokalisation des FtsA am Septum während der Zellteilung

FtsA dient in Bakterien zur Stabilisierung der Zelle und zur Fortbewegung (Zellmotilität), möglicherweise ist es an der Einleitung der Zellteilung beteiligt.[1] FtsA ist ein Homolog von Aktin und ein Scaffold-Protein,[2] wie auch die Proteine MreB, ParM und MamK. Wie Aktin hydrolysiert FtsA Adenosintriphosphat zur Änderung seiner Konformation und bildet dann strangförmige Aggregate (Mikrofilamente) aus.[3][4]

FtsA ist strukturell ähnlich wie PilM aufgebaut, welches als ATPase des Typs IV in Pili von Bakterien vorkommt.[5] FtsA bindet an FtsZ im Z-Ring[3] und bindet diesen über eine amphiphile α-Helix am C-Terminus des FtsA an die Zellmembran.[6][4] Alternativ kann der C-Terminus auch von MinC und ZipA gebunden werden. An einer anderen Stelle der Proteinoberfläche wird FtsN gebunden.[7][8] FtsZ, FtsA und ZipA sind an der Einleitung der Zellbewegung beteiligt.[9] Während FtsA in Escherichia coli essentiell ist, kann seine Funktion in Bacillus subtilis bei einer Deletion durch SepF teilweise kompensiert werden.[10] Die Mutante FtsA* funktioniert unabhängig von ZipA.[11][12] Andere identifizierte Mutanten besitzen veränderte Multimerisierungseigenschaften.[4] Die Funktionen des FtsA sind über verschiedene Bakterienarten konserviert.[13]

Einzelnachweise

  1. ↑ Geissler B, Shiomi D, Margolin W: The ftsA* gain-of-function allele of Escherichia coli and its effects on the stability and dynamics of the Z ring. In: Microbiology. 153. Jahrgang, Pt 3, 2007, S. 814–823, doi:10.1099/mic.0.2006/001834-0, PMID 17322202. 
  2. ↑ van den Ent F, Löwe J: Crystal structure of the cell division protein FtsA from Thermotoga maritima. In: EMBO J. 19. Jahrgang, Nr. 20, 2000, S. 5300–5307, doi:10.1093/emboj/19.20.5300, PMID 11032797. 
  3. ↑ a b Szwedziak P, Wang Q, Freund SMV, Löwe J: FtsA forms actin-like protofilaments. In: EMBO J. 31. Jahrgang, Nr. 10, 2012, S. 2249–2260, doi:10.1038/emboj.2012.76, PMID 22473211. 
  4. ↑ a b c Pichoff S, Shen B, Sullivan B, Lutkenhaus J: FtsA mutants impaired for self-interaction bypass ZipA suggesting a model in which FtsA’s self-interaction competes with its ability to recruit downstream division proteins. In: Mol Microbiol. 83. Jahrgang, Nr. 6, 2012, S. 151–167, doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07923.x, PMID 22111832. 
  5. ↑ Karrupiah F, Derrick JP: Structure of the PilM-PilN inner membrane type IV pilus biogenesis complex from Thermus thermophilus. In: J Biol Chem. 286. Jahrgang, Nr. 27, 2011, S. 24434–24442, doi:10.1074/jbc.M111.243535, PMID 21596754. 
  6. ↑ Pichoff S, Lutkenhaus J: Tethering the Z ring to the membrane through a conserved membrane targeting sequence in FtsA. In: Mol Microbiol. 55. Jahrgang, Nr. 6, 2005, S. 1722–1734, doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04522.x, PMID 15752196. 
  7. ↑ Rico AI, García-Ovalle M, Mingorance J, Vicente M: Role of two essential domains of Escherichia coli FtsA in localization and progression of the division ring. In: Mol Microbiol. 53. Jahrgang, Nr. 5, 1. September 2004, S. 1359–1371year= 2004, doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04245.x, PMID 15387815. 
  8. ↑ Busiek KK, Eraso JM, Wang Y, Margolin W: The early divisome protein FtsA interacts directly through its 1c subdomain with the cytoplasmic domain of the late divisome protein FtsN. In: J Bacteriol. 194. Jahrgang, Nr. 8, 2012, S. 1989–2000, doi:10.1128/JB.06683-11, PMID 22328664. 
  9. ↑ Rico AI, Krupka M, Vicente M: In the beginning, Escherichia coli assembled the proto-ring: an initial phase of division. In: J Biol Chem. 288. Jahrgang, Nr. 29, 2013, S. 20830–20836, doi:10.1074/jbc.R113.479519, PMID 23740256. 
  10. ↑ Ishikawa S, Kawai Y, Hiramatsu K, Kuwano M, Ogasawara N: A new FtsZ-interacting protein, YlmF, complements the activity of FtsA during progression of cell division in Bacillus subtilis. In: Mol Microbiol. 60. Jahrgang, Nr. 1, 2006, S. 1364–1380, doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05184.x, PMID 16796675. 
  11. ↑ Geissler B, Elraheb D, Margolin W: A gain-of-function mutation in ftsA bypasses the requirement for the essential cell division gene zipA in Escherichia coli. In: Proc Natl Acad Sci USA. 100. Jahrgang, Nr. 7, 2003, S. 4197–4202, doi:10.1073/pnas.0635003100, PMID 12634424. 
  12. ↑ Osawa M, Erickson HP: Liposome division by a simple bacterial division machinery. In: Proc Natl Acad Sci USA. 110. Jahrgang, Nr. 3, 2013, S. 11000–11004, doi:10.1073/pnas.1222254110, PMID 25213228. 
  13. ↑ Fujita J, Maeda Y, Nagao C, Tsuchiya Y, Miyazaki Y, Hirose M, Mizohata E, Matsumoto Y, Inoue T, Mizuguchi K, Matsumura H: Crystal structure of FtsA from Staphylococcus aureus. In: FEBS Lett. 588. Jahrgang, Nr. 10, 2014, S. 1879–1885, doi:10.1016/j.febslet.2014.04.008, PMID 24746687.