Luciferasa
| Luciferasa de. luciérnaga | ||||||
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| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1LCI Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
| Número EC | 1.13.12.7 | |||||
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] | ||||||
Luciferasa es un término genérico para la clase de enzimas oxidativas utilizados en bioluminiscencia,[1][2][3][4] llamada así por degradar la luciferina,la cual es una fotoproteína.[5] Es usado principalmente en los laboratorios y por las luciérnagas (EC 1.13.12.7) de la especie Photinus pyralis.[6]
Funcionamiento
La luciferasa consume/oxida el pigmento luciferina con gasto de ATP (que en la célula suele proceder de la transformación del pirofosfato por el enzima sulfurilasa). La reacción de oxidación libera luz, de color diferente según la composición de la luciferina y luciferasa, lo que explica la producción de varios colores, en distintas especies de organismo.
Uso en la biología molecular
La Luciferasa se usa principalmente como un gen reportero en estudios sobre la regulación de la transcripción. El gen de interés, de un promotor, enhancer o silenciador, se inserta upstream del gen de luciferasa de lucíernago modificado (luc) en un plásmido. El plásmido recombinante se transfecta a un vector de expresión en un sustrato que contiene Mg2+ y ATP. La cantidad de luz producido depende de la expresión del elemento upstream o promotor de interés. Luciferasa de renilla sirve como control cuando está ligado en otro vector y bajo el control de un promotor constitutivo en la misma célula. Según las distintas especies de animales la composición química de la luciferasa y de la luciferina varía, lo que produce colores distintos.
Galería
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Luciferasa bacterial -
Luciferasa de Luciérnagas
Véase también
- Bioluminiscencia
- Coelenteracina
- Luciferina (molécula)
- Raphaël Dubois
- Vargulina
Referencias
- ↑ Colin Nicol, J.A. (1969): Biology of marine animals. Pitman Paperbacks. London. 699p
- ↑ Lehninger, Albert L. (1975): Bioenergética. Fondo Educativo Interamericano, S.A. México, D.F. 242p.
- ↑ Lehninger, Albert L. (1983): Bioquímica. Ediciones Omega, S.A. Barcelona. 1117p. ISBN 84-282-0211-7
- ↑ Atlas, Ronald M. (Editor). (1996): Principles of Microbiology. WCB/McGraw-Hill. Boston. 1298p. ISBN 0-8151-0889-3
- ↑ Shimomura, O. "Bioluminescence: Chemical Principles and Methods" World Scientific Publishing Co., 2006.
- ↑ Gould S.J., Subramani S (noviembre de 1988). «Firefly luciferase as a tool in molecular and cell biology». Anal. Biochem. 175 (1): 5-13. PMID 3072883. doi:10.1016/0003-2697(88)90353-3.
Enlaces externos
- Revista Ciencia Hoy: Luciferasa las enzima de la luz. Vadim R Viviani
- Redalyc: Ilyina, A. D. Cerda, F. R., Estrada, B.C., Dukhovich, A. F., Gaona, L. G. J., Garza, G. Y., Rodríguez, M.J. (1998): Sistema Bioluminiscente Luciferina-Luciferasa de las Luciérnagas. Parte I: Propiedades bioquímicas y cataliticas de la enzima. Journal of the Mexican Chemical Society. 42(003):99-108. ISSN 1870-249X (Versión impresa) ISSN 1665-9686 (Versión en línea) (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).
| Control de autoridades |
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Datos: Q95385166
Multimedia: Luciferase / Q95385166
