Inhibicja kompetycyjna

Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany Vmax)

Inhibicja kompetycyjna, inhibicja konkurencyjna, hamowanie kompetycyjne, hamowanie konkurencyjne – współzawodniczenie inhibitora z substratem o miejsce aktywne. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.

Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).

Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.

  • p
  • d
  • e
Enzymy
Klasy enzymów (EC najwyższego poziomu)
  • oksydoreduktazy (1)
  • transferazy (2)
  • hydrolazy (3)
  • liazy (4) izomerazy (5)
  • ligazy (6)
  • translokazy (7)
Budowa enzymów
  • aminokwas kontaktowy
  • apoenzymy
  • kofaktory
    • grupy prostetyczne
    • koenzymy
  • miejsce aktywne
Inhibicja
Jednostki aktywności enzymów
Inne