Oksigenaza
Oksigenaza je enzim koji oksiduje supstrat putem transfera atoma kiseonika sa molekulskog kiseonika O2 (npr. iz vazduha). Oksigenaze formiraju klasu oksidoreduktaza; njihov EC broj je EC 1.13 ili EC 1.14.
Istorija
Oksigenaze su simultano otkrile dve grupe 1955, Osamu Hajajiši iz Japana[1][2][3] i Hauard S. Mejson iz SAD.[4][5] Hajajiši je nagrađen Vulfovom nagradom za medicinu 1986. „za otkriće oksigenaznih enzima i objašnjavanje nihove strukture i biološkog značaja“.[6]
Hemijska kompozicija
Oksigenaze obuhvataju konstitutivnih i inducibilnih izozima (HO-1, HO-2). One predstavljaju glavin intracelularni izvor gvožđa i ugljen-monoksida[7]
Tipovi
Postoje dva tipa oksigenaza:
- Monooksigenaze, ili oksidaze mešovite funkcije, prenosi jedan atom kiseonika na supstrat, i redukuje drugi do vode.
- Dioksigenaze, ili kiseonične transferaze, inkorporira oba atoma molekula kiseonika (O2) u produkt(e) reakcije.[8]
Među najvažnijim monooksigenazama su citohrom P450 oksidaze, koje su odgovorne zar razlaganje brojnih hemikalija u telu.
Reference
- ^ Hayaishi et al. (1955) Mechanism of the pyrocatechase reaction, J. Am. Chem. Soc. 77 (1955) 5450-5451
- ^ Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). „Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 346—54. PMID 16139790. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094.
- ^ Hayaishi, O. (2005). „An odyssey with oxygen”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 2—6. PMID 16185652. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019.
- ^ Mason HS, Fowlks WK, and Peterson E. (1955) Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex. J. Am. Chem. Soc.; 77(10) pp 2914 - 2915
- ^ Waterman, M. R. (2005). „Professor Howard Mason and oxygen activation”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 7—11. PMID 16153596. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120.
- ^ „The Medicine Prize Committee unanimously decided that the Wolf Prize in Medicine for 1986 be awarded to Osamu Hayaishi”. Wolf Foundation. Архивирано из оригинала 11. 09. 2014. г. Приступљено 2014-05-12.
- ^ SW, Ryter; J, Alam (2006). „Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications.”. Department of Medicine, Division of Pulmonary, Allergy, and Critical Care Medicine, The University of Pittsburgh School of Medicine. PMID 16601269.
- ^ TDH, Bugg (2003). „Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models”. Tetrahedron. 59 (36): 7075—7101. doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X.
- п
- р
- у
Oksidoreduktaze: monooksigenaze (EC 1.13)
- lipoksigenaza: Arahidonat 5-lipoksigenaza
- Arahidonat 12-lipoksigenaza/ALOX12
- Arahidonat 8-lipoksigenaza
- Arahidonat 15-lipoksigenaza/ALOX15
- Linoleat 11-lipoksigenaza
- druge dioksigenaza: Kateholna dioksigenaza
- Homogentisat 1,2-dioksigenaza
- Cisteinska dioksigenaza
- 4-Hidroksifenilpiruvat dioksigenaza
- Indolamin 2,3-dioksigenaza
- hloritna dismutaza
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
