PFKL

Fosfofruktokinaza, jetra
Identifikatori
Simboli PFKL; ATP-PFK; PFK-B; PFK-L
Vanjski ID OMIM: 171860 MGI: 97547 HomoloGene: 55668 GeneCards: PFKL Gene
EC broj 2.7.1.11
Ontologija gena
Molekularna funkcija 6-fosfofruktokinazna aktivnost
proteinsko vezivanje
ATP vezivanje
Celularna komponenta citosol
6-fosfofruktokinazni kompleks
membrana
Biološki proces ugljenohidratni metabolički proces
fruktoza 6-fosfatni metabolički proces
glukozni metabolički proces
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 5211 18641
Ensembl ENSG00000141959 ENSMUSG00000020277
UniProt P17858 P12382
RefSeq (mRNA) NM_001002021 NM_008826
RefSeq (protein) NP_001002021 NP_032852
Lokacija (UCSC) Chr 21:
45.72 - 45.75 Mb
Chr 10:
77.99 - 78.01 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

6-Fosfofruktokinaza, jetreni tip je enzim koji je kod ljudi kodiran PFKL genom.[1]

Fosfofruktokinaza (PFK) je tetramerni enzim koji katalizuje ključni korak u glikolizi, konverziju D-fruktoze 6-fosfata do D-fruktoze 1,6-bisfosfata. Zasebni genei kodiraju mišićnu podjedinicu (M) i jetrenu podjedinicu (L). PFK iz mišića je homotetramer M podjedinica, PFK iz jetre je homotetramer L-jedinica, dok se PFK iz trombocita može sastojati od bilo koje tetramerne kombinacije M i L podjedinica. Protein kodiran ovim genom je L podjedinica. Dve transkriptne varijante koje kodiraju različite izoforme su poznate.[1]

Reference

  1. ^ а б „Entrez Gene: PFKL phosphofructokinase, liver”. 

Literatura

  • Kahn A; Meienhofer MC; Cottreau D; et al. (1979). „Phosphofructokinase (PFK) isozymes in man. I. Studies of adult human tissues”. Hum. Genet. 48 (1): 93—108. PMID 156693. doi:10.1007/bf00273280. 
  • Kristensen T, Lopez R, Prydz H (1992). „An estimate of the sequencing error frequency in the DNA sequence databases”. DNA Seq. 2 (6): 343—6. PMID 1446073. doi:10.3109/10425179209020815. 
  • Wang D, Fang H, Cantor CR, Smith CL (1992). „A contiguous Not I restriction map of band q22.3 of human chromosome 21”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (8): 3222—6. PMC 48838 Слободан приступ. PMID 1565613. doi:10.1073/pnas.89.8.3222. 
  • Elson A; Levanon D; Brandeis M; et al. (1990). „The structure of the human liver-type phosphofructokinase gene”. Genomics. 7 (1): 47—56. PMID 2139864. doi:10.1016/0888-7543(90)90517-X. 
  • Levanon D; Danciger E; Dafni N; et al. (1990). „The primary structure of human liver type phosphofructokinase and its comparison with other types of PFK”. DNA. 8 (10): 733—43. PMID 2533063. doi:10.1089/dna.1989.8.733. 
  • Van Keuren M; Drabkin H; Hart I; et al. (1986). „Regional assignment of human liver-type 6-phosphofructokinase to chromosome 21q22.3 by using somatic cell hybrids and a monoclonal anti-L antibody”. Hum. Genet. 74 (1): 34—40. PMID 2944814. doi:10.1007/bf00278782. 
  • Levanon D, Danciger E, Dafni N, Groner Y (1987). „Genomic clones of the human liver-type phosphofructokinase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 141 (1): 374—80. PMID 2948503. doi:10.1016/S0006-291X(86)80379-5. 
  • Vora S; Davidson M; Seaman C; et al. (1984). „Heterogeneity of the molecular lesions in inherited phosphofructokinase deficiency”. J. Clin. Invest. 72 (6): 1995—2006. PMC 437040 Слободан приступ. PMID 6227635. doi:10.1172/JCI111164. 
  • Vora S, Seaman C, Durham S, Piomelli S (1980). „Isozymes of human phosphofructokinase: identification and subunit structural characterization of a new system”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 77 (1): 62—6. PMC 348208 Слободан приступ. PMID 6444721. doi:10.1073/pnas.77.1.62. 
  • Koster JF, Slee RG, Van Berkel TJ (1980). „Isoenzymes of human phosphofructokinase”. Clin. Chim. Acta. 103 (2): 169—73. PMID 6445244. doi:10.1016/0009-8981(80)90210-7. 
  • Vora S, Francke U (1981). „Assignment of the human gene for liver-type 6-phosphofructokinase isozyme (PFKL) to chromosome 21 by using somatic cell hybrids and monoclonal anti-L antibody”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78 (6): 3738—42. PMC 319647 Слободан приступ. PMID 6455664. doi:10.1073/pnas.78.6.3738. 
  • Zeitschel U, Bigl M, Eschrich K, Bigl V (1996). „Cellular distribution of 6-phosphofructo-1-kinase isoenzymes in rat brain”. J. Neurochem. 67 (6): 2573—80. PMID 8931492. doi:10.1046/j.1471-4159.1996.67062573.x. 
  • Hattori M; Fujiyama A; Taylor TD; et al. (2000). „The DNA sequence of human chromosome 21”. Nature. 405 (6784): 311—9. PMID 10830953. doi:10.1038/35012518. 
  • Strausberg RL; Feingold EA; Grouse LH; et al. (2003). „Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. PMC 139241 Слободан приступ. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899. 
  • Gevaert K; Goethals M; Martens L; et al. (2004). „Exploring proteomes and analyzing protein processing by mass spectrometric identification of sorted N-terminal peptides”. Nat. Biotechnol. 21 (5): 566—9. PMID 12665801. doi:10.1038/nbt810. 
  • Zhang C; Dowd DR; Staal A; et al. (2003). „Nuclear coactivator-62 kDa/Ski-interacting protein is a nuclear matrix-associated coactivator that may couple vitamin D receptor-mediated transcription and RNA splicing”. J. Biol. Chem. 278 (37): 35325—36. PMID 12840015. doi:10.1074/jbc.M305191200. 
  • Ota T; Suzuki Y; Nishikawa T; et al. (2004). „Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs”. Nat. Genet. 36 (1): 40—5. PMID 14702039. doi:10.1038/ng1285. 
  • Colland F; Jacq X; Trouplin V; et al. (2004). „Functional proteomics mapping of a human signaling pathway”. Genome Res. 14 (7): 1324—32. PMC 442148 Слободан приступ. PMID 15231748. doi:10.1101/gr.2334104. 
  • Gerhard DS; Wagner L; Feingold EA; et al. (2004). „The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)”. Genome Res. 14 (10B): 2121—7. PMC 528928 Слободан приступ. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504. 
  • Rush J; Moritz A; Lee KA; et al. (2005). „Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells”. Nat. Biotechnol. 23 (1): 94—101. PMID 15592455. doi:10.1038/nbt1046. 
  • п
  • р
  • у
Glikoliza
Glukoneogeneza
to oksaloacetat:
iz laktata (Korijev ciklus):
iz alanina (Alaninski ciklus):
iz glicerola:
Regulatorni
  • п
  • р
  • у
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)
2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
Polimeraza
DNK polimeraza
  • DNK-usmerena DNK polimeraza: DNK polimeraza I
  • DNA polimeraza II
  • DNA polimeraza III holoenzim

RNK-usmerena DNA polimeraza: Reverzna transkriptaza (Telomeraza)

DNK nukleotidileksotransferaza/Terminalna deoksinukleotidil transferaza

RNK nukleotidiltransferaza
Fosforolitička
3' do 5' eksoribonukleaza
Uridililtransferaza
Guanililtransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
  • N-acetilglukozamin-1-fosfat transferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
2.7.10: proteinske-tirozinske
  • vidi tirozinske kinaze
2.7.11: proteinske-serin/treonin
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
  • Protein-histidinske pros-kinaze
  • Proteinske-histidinske tele-kinaze
  • Histidinske kinaze
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6